Влияние замораживания на динамику аминокислотного состава белков телятины

Обложка

Холодильная техника № 3/2020

Фирмы-партнеры

bitzer
mayekawa
Karyer
testo

Содержание

Канд. техн. наук Ю.В. Бройко, yuliyabroyko@mail.ru; д-­р техн. наук В.С. Колодязная, kvs­holod@mail.ru; канд. техн. наук  Д.А. Бараненко, denis@baranenko.com; д-­р техн. наук Е.И. Кипрушкина, kipelena@yandex.ru; канд. техн. наук И.А. Шестопалова, irina_1_83@mail.ru

Университет ИТМО, Санкт-­Петербург

Приведены результаты исследования влияния температуры замораживания на изменение содержания и соотношения незаменимых и заменимых аминокислот белков телятины.Объектом исследования выбрано мясо телят в возрасте до 3 мес, выращенных на территории Ленинградской области, РФ. Анализ аминокислотного состава белков телятины проведен с помощью обращенно­фазной градиентной высокоэффективной жидкостной хроматографии (ВЭЖХ) на хроматографе Shimadzu 20­AD с предколоночной дериватизацией фенилизотиоцианатом и спектрофотометрическим детектированием при 254 нм. Массовая доля белка определена методом Кьельдаля на основе минерализации пробы. Показано, что изменение количества и соотношения незаменимых и заменимых аминокислот белков телятины зависит от температуры замораживания и структурных особенностей R­боковых радикалов. Установлено, что общее количество незаменимых и заменимых аминокислот белков телятины в процессе замораживания при температурах –24 и –35 оС уменьшается на 13,5 и 8,2% соответственно; сумма незаменимых аминокислот – на 11 и 7 %, заменимых – на 22 и 11 % соответственно.Выявлено, что значительные изменения характерны для аминокислот с полярными анионными и катионными радикалами. Так, количество аминокислот с полярными отрицательно заряженными радикалами в процессе замораживания телятины при температурах –24 и –35 оС уменьшается на 22 и 16,5 %; с полярными положительно заряженными радикалами – на 17 и 13,5 % соответственно. В то же время температура замораживания незначительно влияет на изменение содержания аминокислот с неполярными (гидрофобными) R­группами и полярными неионогенными радикалами. Показано, что общее количество свободных аминокислот увеличивается независимо от температуры замораживания. Однако больше накапливается незаменимых свободных аминокислот в телятине, замороженной при температуре –24 оС (в 2,33 раза), чем при –35 оС (в 1,80 раза). В меньшей мере изменяется количество заменимых свободных аминокислот.

Ключевые слова: телятина, белки, температура, замораживание, аминокислотный состав, полярность радикалов, жидкостная хроматография.

The effect of freezing on dynamics of veal amino acid composition

PhD Yu.V. BRoyko, yuliyabroyko@mail.ru; Dr.Sc. V.S. Kolodyaznaya, kvs­holod@mail.ru;
PhD D.A. Baranenko, denis@baranenko.com; Dr.Sc. E.I. Kiprushkina, kipelena@yandex.ru;
PhD I.A. Shestopalova, irina_1_83@mail.ru

ITMO University, St Petersburg

The results of study of effect of freezing temperature on the change of amino acid content and the ratio of essential and nonessential amino acids in veal proteins are given. The meat of calves at the age of 3 months, bred in the Leningrad region of the RF, was the object of research. The amino acid composition of veal proteins was analyzed using the Shimadzu 20­AD Chromatograph with pre­column phenylisothiocyanate derivatization and spectrophotometric detection at 254 nm by reversed­phase gradient high­performance liquid chromatography (HPLC). The Kjeldahl method was used to define the protein content on the basis of the sample mineralization. It was shown that the change of the amount and ratio of essential and nonessential amino acids of veal proteins depended on the freezing temperature as well as on structural features of R­side radicals. Also it was established that the total amount of essential and nonessential amino acids in veal proteins during freezing at –24 and –35 °С temperatures decreased by 13,5 and 8,2%, respectively; the total of essential amino acids by 11 an 7%, nonessential ones by 22 and 11%, respectively. It was proved that significant changes were characteristic of amino acids with polar anionic and cationic radicals. So, the amount of amino acids with polar negatively charged radicals during veal freezing at temperatures –24 and –35 ° С decreased by 22 and 16,5%; with polar positively charged radicals – by 17 and 13,5%, respectively. At the same time, the freezing temperature affects slightly the change in the content of amino acids with non­polar (hydrophobic) R­groups and polar non­ionogenic radicals. It was shown that the total amount of free amino acids increased independently of the freezing temperature. However, more essential amino acids were accumulated in veal frozen at a temperature of –24 ° С (2,33 times) than at –35 ° С (1,80 times). The amount of free nonessential amino acids changed to a lesser extent.

Keywords: veal, proteins, temperature, freezing, amino acid composition, radical polarity, liquid chromatography.

Список литературы

1. Антипова Л.В., Дунченко Н.И. Химия пищи: учебник, 2­е изд., стер. – СПб.: Лань, 2019. – 856 с.

2. ГОСТ 25011­81 Мясо и мясные продукты. Методы определения белка (действующий ГОСТ 25011­2017).

3. Северин Е.С. Биохимия : учебник / под ред. Е. С. Северина, 5­е изд., испр. и доп. – М.: ГЭОТАР­Медиа, 2016. – 768 с.

4. Baynes J., Dominiczak M.H. Medical biochemistry. – Elsevier Health Sciences, 2009. – 712 p.

5. Bhatnagar B.S., Bogner R.H., Pikal M.J. Protein stability during freezing: separation of stresses and mechanisms of protein stabilization//  Pharm. Dev and Tech. 2007. № 12(5). P. 505–523.

6. Chang B.S., Kendrick B.S., Carpenter J.F. Surface­induced denaturation of proteins during freezing and its inhibition by surfactants// J. of Pharm. Sc. 1996. № 85(12). P. 1325–1330.

7. FAO. Amino­Acid content of foods and biological data on  proteins. FAO food and nutrition series. – Rome, Italy: FAO, 1970.

8. Fierabracci V., Masiello P., Novelli M., Bergamini E. Application of amino acid analysis by high­performance liquid chromatography  with phenyl isothiocyanatederivatization to the rapid determination of free amino acids in biological samples// J. of Chrom. B: Biomed. Sc. and App. 1991. № 570(2). P. 285–291.

9. González­Castro M.J., López­Hernández J., Simal­Lozano J., Oruna­Concha M.J. Determination of amino acids in green beans by derivatization with phenylisothiocianate and high­performance liquid chromatography with ultraviolet detection//  J. of Chrom. Sc. 1997. № 35(4). P. 181–185.

10. Gunawan S., Walton N.Y., Treiman D.M. High­performance liquid chromatographic determination of selected amino acids in rat brain  byprecolumnderivatization with phenylisothiocyanate// J. of Chrom. Sc. 1990. № 503. P. 177–187.

11. Ishevskiy A.L., Davydov I.A. Freezing as a method of food preservation// Theory and practice of meat processing. 2017. № 2 (2). P. 43–59.

12. Khan A.W., Berg L. Biochemical and quality changes occurring during freezing of poultry meat// J. of Food Sc. 1967. № 32(2). P. 148–150.

13. Khan A.W., Davidkova E., Berg L. On cryodenaturation of chicken myofibrillar proteins// Cryobiol. 1968. № 4(4). P. 184–188.

14. Lawrie R.A. Chemical changes in meat due to processing – A review// J. of the Sc. of Food and Agr. 1968. № 19(5). P. 233–240.

15. Riss T.L., Bechtel P.J., Forbes R.M., Klein B.P., McKelth F.K. Nutrient content of special fed veal ribeyes// J. of Food Sc. 1983. № 48(6). P. 1868–1869.

16. Wagner J.R., Anon M.C. Effect of freezing  rate on the denaturation of myofibrillarproteins// Int. J. of Food Sc. & Tech. 1985. № 20(6). P. 735–744.

References

1. Antipova L.V., Dunchenko N.I. Food chemistry: manual, 2d edition, ster. ­ SPb.: Lan, 2019. – 856 p.

2. GOST 25011­81 Meat and meat products. Methods of protein determination (GOST 25011­2017 in force).

3. Severin E.S. Biochemistry: manual/ edited by E.S. Severin, 5th edition, correct. and suppl. – M.: GEOTAR­Media, 2016. – 768 p.

4. Baynes J., Dominiczak M.H. Medical biochemistry. – Elsevier Health Sciences, 2009. – 712 p.

5. Bhatnagar B.S., Bogner R.H., Pikal M.J. Protein stability during freezing: separation of stresses and mechanisms of protein stabilization//  Pharm. Dev and Tech. 2007. № 12(5). P. 505–523.

6. Chang B.S., Kendrick B.S., Carpenter J.F. Surface­induced denaturation of proteins during freezing and its inhibition by surfactants// J. of Pharm. Sc. 1996. № 85(12). P. 1325–1330.

7. FAO. Amino­Acid content of foods and biological data on  proteins. FAO food and nutrition series. – Rome, Italy: FAO, 1970.

8. Fierabracci V., Masiello P., Novelli M., Bergamini E. Application of amino acid analysis by high­performance liquid chromatography  with phenyl isothiocyanatederivatization to the rapid determination of free amino acids in biological samples// J. of Chrom. B: Biomed. Sc. and App. 1991. № 570(2). P. 285–291.

9. González­Castro M.J., López­Hernández J., Simal­Lozano J., Oruna­Concha M.J. Determination of amino acids in green beans by derivatization with phenylisothiocianate and high­performance liquid chromatography with ultraviolet detection//  J. of Chrom. Sc. 1997. № 35(4). P. 181–185.

10. Gunawan S., Walton N.Y., Treiman D.M. High­performance liquid chromatographic determination of selected amino acids in rat brain  byprecolumnderivatization with phenylisothiocyanate// J. of Chrom. Sc. 1990. № 503. P. 177–187.

11. Ishevskiy A.L., Davydov I.A. Freezing as a method of food preservation// Theory and practice of meat processing. 2017. № 2 (2). P. 43–59.

12. Khan A.W., Berg L. Biochemical and quality changes occurring during freezing of poultry meat// J. of Food Sc. 1967. № 32(2). P. 148–150.

13. Khan A.W., Davidkova E., Berg L. On cryodenaturation of chicken myofibrillar proteins// Cryobiol. 1968. № 4(4). P. 184–188.

14. Lawrie R.A. Chemical changes in meat due to processing – A review// J. of the Sc. of Food and Agr. 1968. № 19(5). P. 233–240.

15. Riss T.L., Bechtel P.J., Forbes R.M., Klein B.P., McKelth F.K. Nutrient content of special fed veal ribeyes// J. of Food Sc. 1983. № 48(6). P. 1868–1869.

16. Wagner J.R., Anon M.C. Effect of freezing  rate on the denaturation of myofibrillarproteins// Int. J. of Food Sc. & Tech. 1985. № 20(6). P. 735–744.